Eitan Reuveny Você pode ajudar o nosso sistema de correspondência de autores Se você notar alguma publicação incorretamente atribuída a este autor, faça o login e marque as correspondências como corretas ou incorretas. Bagriantsev SN, Chatelain FC, Clark KA, et al. (2014) A exibição de proteínas atadas identifica um novo regulador Kir3.2 (GIRK2) de bibliotecas de andaimes de proteínas. Acs Neurociências Químicas. 5: 812-22 Reuveny E. (2013) Biologia estrutural: o canal de iões se torcia para abrir. Natureza. 498: 182-3 Palty R, Raveh A, Kaminsky I, et al. (2012) A SARAF inativa a maquinaria de entrada de cálcio operada pela loja para evitar o excesso de enchimento de cálcio. Célula . 149: 425-38 Cooper A, Grigoryan G, Guy-David L, et al. (2012) A trissomia do gene do canal K acoplado à proteína G, Kcnj6, afeta mecanismos de recompensa, funções cognitivas e plasticidade sináptica em camundongos. Procedimentos da Academia Nacional de Ciências dos Estados Unidos da América. 109: 2642-7 Raveh A, Cooper A, Guy-David L, et ai. (2010) Controle rápido não enzimático da função do canal GIRK por uma quinase receptora acoplada a proteína G. Célula . 143: 750-60 Raveh A, Riven I, Reuveny E. (2009) Elucidação do gating do canal GIRK usando uma abordagem espectroscópica. O Journal of Physiology. 587: 5331-5 Sadja R, Reuveny E. (2009) A cinética de ativação gating dos canais GIRK é mediada por resíduos citoplasmáticos adjacentes a domínios transmembranares. Canais (Austin, Tex.). 3: 205-14 Raveh A, Riven I, Reuveny E. (2008) O uso da microscopia FRET para elucidar os rearranjos conformacionais dos canais de estado e a interação G com os canais GIRK. Métodos em Biologia Molecular (Clifton, N. J.). 491: 199-212 Iwanir S, Reuveny E. (2008) A hiperpolarização induzida por adrenalina de células de ilhotas de pâncreas de ratos é mediada por canais de potássio retificador (GIRK) que retém a proteína G. PflGers Archiv. European Journal of Physiology. 456: 1097-108 Guy-David L, Reuveny E. (2007) PIP2 - a chave mestra. Neurônio. 55: 537-8Figura 1: O canal GIRK2 na ação 2. De biologia estrutural: o canal de iões se torcia para abrir Eitan Reuveny 1, nome da revista: Nature Volume: 498. Páginas: 182ndash183 Data de publicação: (13 de junho de 2013) DOI: doi: 10.1038nature12255Binding das subunidades Gx003B2 e G x003B3 de uma proteína G para Cada um dos quatro monómeros GIRK2 ativa o canal homotetrameric GIRK2. uma . Vista lateral do canal, com as moléculas PIP 2 associadas e Gx003B2 x003B3. B. Vista inferior do mesmo complexo. Observe a simetria de quatro vezes e a via de permeação central para iões de potássio (K). C. Modelos de rearranjos estruturais associados à abertura do canal GIRK2 por dímeros Gx003B2 x003B3. Olhando de dentro da célula, quando Gx003B2 x003B3 liga o domínio associado ao citoplasma roda no sentido horário em relação ao domínio associado à membrana para ampliar a via de permeação no portão interno. A conformação pré-aberta resultante, no entanto, não é grande o suficiente para permitir a passagem de K hidratado através do canal. A torção adicional na mesma direção pode ampliar o portão interno ainda mais, permitindo que K hidratado se mova através dessa conformação aberta. O movimento da pré-abertura para a conformação aberta é aleatório, e é pensado para ser o mecanismo que rege a atividade de explosão bem conhecida do canal. Dados adicionais Afiliações Eitan Reuveny está no Departamento de Química Biológica, Weizmann Institute of Science, Rehovot 76100, Israel.
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